Prof. Dr. Milton T. Stubbs

Projektseminare, Seminare und Praktika zu folgenden Lerninhalten

• Strukturbiologie von Biomakromolekülen, insbesondere Proteine und Nukleinsäuren
• Wechselspiel von Struktur, Dynamik und Thermodynamik
• Strukturelle Konsequenzen von posttranslationalen Modifikationen
• Ausgewählte makromolekulare Komplexe aus

o Transkription and Translation
o Proteinfaltung
o Proteinabbau
o Energieerzeugung
o Biosynthese von Naturstoffen

• Spezifität und Affinität von Protein-Ligand-Wechselwirkungen

o Struktur-basiertes Wirkstoffdesign
o Ligand-basiertes Wirkstoffdesign
o Docking-Verfahren

• Datenbanken und Datenbankanalyse
• Sequenzassemblierung und Alignments
• Vertiefung in modernen Methoden der experimentellen and theoretischen Struktur- aufklärung:

o Röntgenkristallografie, Kernresonanzspektroskopie (NMR) und Elektronenmikroskopie (EM)
o Spektroskopische und thermodynamische Analyse von Biomakromolekülen und ihren Wechselwirkungen
o Computermethoden in der Strukturanalyse
o Interpretation von experimentellen Daten der Röntgenkristallstrukturanalyse: Aufbau der atomaren Struktur eines Proteins, kritische Bewertung der resultierenden Ergebnisse
o Vertiefung des Verständnisses allgemeingültiger Prinzipien der Struktur und Stabilität von Proteinen (Strukturelemente, zugrundeliegende Wechselwirkungen)
o Erarbeitung von Struktur-/Funktionsbeziehungen von ausgewählten Proteinstrukturen
o Kraftfeldverfahren, Optimierungsmethoden, Konformationssuche, Moleküldynamik- und Monte Carlo-Simulationen
o Sequenzalignment, Sekundär- und Tertiärstrukturvorhersage von Proteinen, Validierung von Proteinstrukturen
o Grundlagen der Massenspektrometrie: Aufbau eines Massenspektrometers, Kennwerte eines Massenspektrometers, Aufbau von Ionenquellen und Analysatorsystemen, Hybrid-Massenspektrometer, Detektoren, Ionisierungsarten, MS/MS-Techniken
o Massenspektrometrie von Peptiden und Proteinen: Elektrosprayionisierung(ESI) und Matrix-unterstützte Laserdesorption/Ionisierung (MALDI), Sequenzierung von Peptiden mittels MS/MS, Fragmentierungsarten wie CID,PSD,ISD und ETD, Nomenklatur der Fragmentierung von Peptiden, Analyse von Phosphopeptiden und Glycopeptiden
o Proteomics: Peptide-Mass-Fingerprint, Kopplung LC-MS/MS, quantitative Proteomics, stabile Isotopenmarkierung in vivo (SILAC) und in vitro (iTRAQ, MeCat, ICAT, isotopenmarkierte Standard-Peptide (AQUA)
o native Massenspektrometrie, chemisches Cross-linking, H/D-Austausch-Massenspektrometrie
o neue Ionisierungs-und Imaging-Methoden

Versuchstestate und Protokolle (max. 1 Wdhlg.), 2 Literaturvorträge

mündl. Prüfung oder Vortrag oder Klausur